蛋白变形导致疾病差异
俗话说一颗老鼠屎坏了一锅粥，大脑中的一些异常蛋白就是这样。这些折叠错误的蛋白，会使其附近的蛋白也发生错误折叠。日前，NIH资助的一项新研究显示，一种蛋白能够形成多个异常形态，对其他蛋白产生不同模式的影响，从而导致相应的神经性疾病。
α-突触核蛋白在脑细胞中累积，会引发突触核蛋白病（synucleinopathy）、多系统萎缩、帕金森症、帕金森病痴呆PDD和Lewy痴呆DLB等疾病。在这些疾病中，有时也会出现其他错误折叠蛋白的累积。例如，PDD和DLB患者的大脑中，往往会出现tau蛋白形成的缠结，而这本是阿尔茨海默症的标志。这项新研究指出，特定形态的α-突触核蛋白，在PDD和DLB患者的大脑中，引起了突触核蛋白与tau蛋白的同时累积。
Jing L. Guo博士及其同事在体外制备了不同结构的α-突触核蛋白纤维，并在细胞实验和小鼠实验中，分析这些α-突触核蛋白的作用。他们发现，α-突触核蛋白的两种结构，在神经元中的活性大不相同：一种（strain A）只引起α-突触核蛋白的累积，而另一种（strain B）使α-突触核蛋白和tau蛋白同时累积。
研究人员构建了能合成大量人类tau蛋白的小鼠模型，并将上述两种α-突触核蛋白注入到小鼠大脑。随后，他们选取不同的时间点，监测α-突触核蛋白和tau蛋白的累积情况。研究显示，与注射strain A的小鼠相比，注射了strain B的小鼠脑部，tau蛋白累积更为显著，不仅时间更早而且跨越了更多的大脑区域。
研究人员还检测了五位PDD患者的大脑样本，其中有些患者同时患有阿尔茨海默症。他们发现这些样本中存在两种不同结构的α-突触核蛋白，一种存在于PDD患者的大脑，一种存在于PDD/阿尔茨海默症患者的大脑。
这项研究中的两种α-突触核蛋白是人工合成的，不过作者们强调，人类的大脑环境非常复杂，更有机会形成多种结构的α-突触核蛋白。“这些结构异常的蛋白，不仅能将细胞中的正常α-突触核蛋白转变为致病蛋白，还能在细胞间传播，并同时改变其结构形态。而新的结构形态，可以赋予α-突触核蛋白损害其他蛋白的能力，”文章的资深作者Virginia M.Y. Lee博士说。
规格：96T/48T
保存条件：2-8℃低温保存
特异性：本
试剂盒可同时检测天然或重组的，且与其他相关蛋白无交叉反应。
保质期：六个月
用途：ELISA法定量测定血清、血浆、细胞培养上清或其它相关生物液体中的含量。科研实验等领域科学研究，不得用于临床诊断
实验原理：用纯化的抗体包被微孔板，制成固相载体，往包被抗该指标抗体的微孔中依次加入标本或标准品、*化的抗该指标抗体、HRP标记的亲和素，经过*洗涤后用底物TMB显色。TMB在过氧化物酶的催化下转化成蓝色，并在酸的作用下转化成zui终的黄色。颜色的深浅和样品中的该指标呈正相关。用酶标仪在450nm波长下测定吸光度（OD值），计算样品浓度。
