L-Fucose alpha-PAP, HSA conjugate糖蛋白
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供应：
Lacto-N-neotetraose-APD, HSA conjugate
L-Fucose alpha-PAP, HSA conjugate
Galactose alpha-PAP, HSA conjugate
Galactose beta-PAP, HSA conjugate
N-acetyl-alpha-galactoseamine-PAP, HSA conjugate
N-acetyl-beta-galactoseamine-PAP, HSA conjugate
Glucose alpha-PAP, HSA conjugate
N-Acetylglucose alpha-PAP, HSA conjugate
6-氯-3-吲哚基-2-乙酰氨基-2-脱氧-β-D-吡喃葡萄糖苷 156117-44-1
6-氯-3-吲哚基-α-D-吡喃半乳糖苷 198402-61-8
6-氯-3-吲哚基-α-D-吡喃葡萄糖苷 467214-46-6
6-氯-3-吲哚基-α-D-吡喃甘露糖苷 425427-88-9
6-氯-3-吲哚基-β-D-吡喃纤维二糖苷 425427-87-8
4-氯-3-吲哚基-β-D-吡喃半乳糖苷 135313-63-2
6-氯-3-吲哚基-β-D-吡喃半乳糖苷 138182-21-5
6-氯-3-吲哚基-β-D-吡喃葡萄糖苷 159954-28-6
6-氯-3-吲哚基-β-D-吡喃葡萄糖醛酸环己铵盐 138182-20-4
6-氯-3-吲哚基-β-D-吡喃盐 216971-56-1
6-氯-3-吲哚基 磷酸对甲苯铵盐 159954-33-3
2-氯-4-硝基苯基-2-乙酰氨基-2-脱氧-α-D-吡喃葡萄糖苷
2-氯-4-硝基苯基-2,3,4,6-四-氧-乙酰基-α-D-吡喃葡萄糖苷 153823-58-6
2-氯-4-硝基苯基-2,3,4,6-四-氧-乙酰基-β-D-吡喃葡萄糖苷 35023-71-3
2-氯-4-硝基苯基 α-D-吡喃岩藻糖苷
2-氯-4-硝基苯基-α-D-吡喃葡萄糖苷 119047-14-2
2-氯-4-硝基苯基-α-D-吡喃麦芽三糖苷 118291-90-0
2-氯-4-硝基苯基-α-L-吡喃岩藻糖苷 157843-41-9
2-氯-4-硝基苯基-β-D-吡喃纤维二糖苷 135743-28-1
2-氯-4-硝基苯基-β-D-吡喃半乳糖苷 123706-60-5
2-氯-4-硝基苯基-β-D-吡喃乳糖苷 120583-41-7
2-氯-4-硝基苯基-β-D-麦芽三糖糖苷 165522-16-7
4-氯甲基-6，8-二氟香豆素-β-D-吡喃半乳糖苷 215868-46-5
氯苯酚红-β-D-吡喃半乳糖苷 99792-79-7
氯苯酚红-β-D-吡喃半乳糖苷钠盐
2-脱氧-D-葡萄糖 154-17-6
3-脱氧-D-葡萄糖 2490-91-7
1,2,;5,6-双-O-异亚丙基-a-D-呋喃阿洛糖
2-脱氧-L-核糖 18546-37-7
十二烷基-2-乙酰氨基-2-脱氧-β-D-吡喃葡糖苷 147025-06-7
文献资料：
将光谱法与内滤光校正、 取代实验和分子对接等相结合, 较地研究了多西环素(DC)与人血清白蛋白(HSA)之间的相互作用。 通过荧光猝灭实验测得在298和310 K时, DC与HSA的结合常数分别为2.73×105和0.74×105 L·mol-1, 二者有一个结合位点, 表明DC与HSA间具有较强的结合作用, 属于静态猝灭。 根据Vant’Hoff公式计算的热力学参数(ΔH=-83.55 kJ·mol-1, ΔS=-176.31 J·mol-1·K-1)表明, 两者间主要作用力为氢键和范德华力。 根据F ster能量转移定律求得DC与HSA的Trp-214之间的结合距离为4.98 nm。 取代反应结果表明, DC键合在HSA的亚域IIA内。 三维荧光光谱结果显示, DC使HSA疏水性增加, 改变了HSA的构象。 DC与HSA作用前后红外光谱二级结构的定量分析结果表明, DC能使HSA结构松散。 分子对接进一步表明DC通过氢键和范德华力等键合在HSA的亚域IIA疏水腔中, 结合距离与光谱法计算结果相近。 实验结果为研究科研小分子与人血清白蛋白的相互作用提供了理论依据和数据。
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提醒：用于科研（zhn2019.04.26）
将光谱法与内滤光校正、 取代实验和分子对接等相结合, 较地研究了多西环素(DC)与人血清白蛋白(HSA)之间的相互作用。 通过荧光猝灭实验测得在298和310 K时, DC与HSA的结合常数分别为2.73×105和0.74×105 L·mol-1, 二者有一个结合位点, 表明DC与HSA间具有较强的结合作用, 属于静态猝灭。 根据Vant’Hoff公式计算的热力学参数(ΔH=-83.55 kJ·mol-1, ΔS=-176.31 J·mol-1·K-1)表明, 两者间主要作用力为氢键和范德华力。 根据F ster能量转移定律求得DC与HSA的Trp-214之间的结合距离为4.98 nm。 取代反应结果表明, DC键合在HSA的亚域IIA内。 三维荧光光谱结果显示, DC使HSA疏水性增加, 改变了HSA的构象。 DC与HSA作用前后红外光谱二级结构的定量分析结果表明, DC能使HSA结构松散。 分子对接进一步表明DC通过氢键和范德华力等键合在HSA的亚域IIA疏水腔中, 结合距离与光谱法计算结果相近。 实验结果为研究科研小分子与人血清白蛋白的相互作用提供了理论依据和数据。
